Structural and functional characteristics of poly(3-hydroxybutyric acid) depolymerases

Abstract

Several bacteria secrete poly(3-hydroxybutyric acid) (PHB) depolymerases to hydrolyze water insoluble poly((R)-3-hydroxybutyric acid) (P((R)-3HB)) in various environments. These enzymes consist of four domains, signal peptide, catalytic domain, linker region and substrate binding domain. The active site is a serine residue in a lipase box pentapeptide Gly-X(sub 1)-Ser-X(sub 2)-Gly which is common for serine hydrolase. Hydrolysis of solid P((R)-3HB) by PHB depolymerase proceeds by a two step reaction, namely adsorption and hydrolysis. Substrate binding domain has the ability to adhere to solid P((R)-3HB) by itself.

いくつかの細菌は、水不溶性ポリ((R)-3-ヒドロキシ酪酸)(P((R)-3HB))を、さまざまな環境で加水分解できるポリ(3-ヒドロキシ酪酸)(PHB)デポリメラーゼを分泌する。これらの酵素はシグナルペプチド、触媒ドメイン、リンカ領域および基質結合ドメインの4つの領域から成っている。活性部位は、セリンヒドロラーゼに共通のリパーゼボックスペンタペプチドGly-X(sub 1)-Ser-X(sub 2)-Glyにおけるセリン残基である。固体P((R)-3HB)のPHBデポリメラーゼによる加水分解は、吸着と加水分解の2段階反応によって進む。基質結合領域はそれ自体で固体P((R)-3HB)に付着する能力をもっている。