Protein structure prediction by the island model

Abstract

For protein structure prediction, an ab initio prediction method referred to as the island model has been developed. The island means a local structure formed during folding process such as alpha helices and beta strands. This model describes the structure formation step by step from local structure to the whole structure on the basis of physicochemical mechanism of protein folding. In this report, the protein folding simulation was carried out by illustrating the proteins of known structures such as cytochrome b(562) and sea hare myoglobin. In the simulation, the conformation of minimum energy in the phase space restricted by the definite pathway of folding was searched. As a result, the native like conformations of cytochrome and sea hare myoglobin were obtained. The results will be useful not only in the analysis of protein structures but also in the prediction of the unknown structures from amino acid sequences.

蛋白質構造の推定に対して、島模型を取り入れたab initio推定法を開発した。島とはαヘリックスやβストランドのような折りたたみ過程で生じる局部構造を意味する。このモデルは、蛋白質の構造形成を、折りたたみの物理化学的機構に基づいて局部的な構造から全体の構造へと段階的に記述する。本報では、チトクロムb(562)やアメフラシミオグロビンのような既知構造の蛋白質を例として、蛋白質折りたたみシミュレーションを行った。このシミュレーションでは、一定の折りたたみ方で制限されている位相空間において最低のエネルギーとなる配座を探索した。その結果、未変性状の配座をもったチトクロムとアメフラシミオグロビンが得られた。この結果は、蛋白質構造の分析においてのみならず、アミノ酸配列からの未知構造の推定においても有効である。